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Ingeniería en Industrias Alimentarias
, miércoles, 7 de octubre de 2009 at 1:55:00 p. m., in
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Matemáticas I
I UNIDAD: Introducción al cálculo
1.1 Clasificación y propiedades de los números reales
Los números reales son la base del estudio del cálculo ya que fundamentamente lo que hacemos en cálculo de una variable es estudiar fuciones de variable real a traves de los conceptos de límite, derivación e integración.
Por tal razón el tener un formación sólida en los números reales es escencial para tener éxito en el estudio del cálculo.
Los números reales se pueden estudiar desde varios puntos de vista, el aspecto formal, su construcción, gráficamente, como un campo, etc. Para fines de nuestro estudio nos conviene manejarlos desde el punto de vista gráfico (recta numérica) y como un conjunto con dos operaciones que cumple ciertas propiedades; Axiomas de Campo.
Desde el punto de vista gráfico los números reales se asocian a los puntos de una recta, de tal modo que cada número corresponde a un punto sobre la recta y cada punto está asociado con un número. Para justificar esto, además de los Axiomas de Campo, se deben considerar los Axiomas de Orden y el Axioma de Continuidad.
Desde el punto de vista formal se pueden construir en base a la teoría de Conjuntos en base a los Axiomas de Peano o como el conjunto de todos los límites de sucesiones cuyos términos son números racionales, que fue la construcción de Cauchy. Estos aspectos teóricos no se van a considerar, pero se pueden tomar como referencia y tener en cuenta que por ejemplo el conjunto de los reales no es numerable.
Se clasifican en: Racionales e Irracionales
Un número racional es un número real que se puede expresar como el cociente a/b de dos números enteros a y b con b diferente de cero. Los números reales que no son racionales se llaman Irracionales. Por ejemplo, la razón del perímetro de una circunferencia a su diámetro es irracional. Este número real se denota por P y se escribe P = 3.1416 para indicar que P es aproximadamente a 3.1416. Otro ejemplo de un número irracional es Ö 2.
Los números reales se pueden representar por expresiones decimales infinitas. Por ejemplo, realizando la división puede verse que la representación decimal del número racional 177/55 es 3.2181818..., en donde los dígitos 1 y 8 se repiten indefinidamente. Los números reales pueden representarse siempre por expresiones decimales periódicas, es decir, en las que hay una combinación de dígitos que se repiten indefinidamente.
Propiedades de los números reales
1) Propiedad Conmutativa: a + b = b + a Sean a, b pertenecientes a los reales.
2) Propiedad Asociativa: (a + b) + c = a + (b + c) Sean a, b, c pertenecientes a los reales.
3)Existencia de elemento inverso (inverso aditivo): a + (-a) = 0
4) Existencia de elemento neutro: a + 0 = a
5) Propiedad Conmutativa del producto: a.b = b.a
6) Propiedad Asociativa del producto: (a.b).c = a.(b.c)
7) Existencia de elemento inverso: a.1/a = 1
8) Existencia de elemento neutro (del producto): a.1 = a
9) Propiedad distributiva: (a + b).c = ac + bc (a.b) + c = (a + c).(b + c)
10) Trocotomía: a > b, a < a =" b">
11) Monotonía de la suma
12) Monotonía del producto
13) Propiedad Transitiva: a > b > c entonces a > c
14) Propiedad Uniforme
1.2 Recta númerica y concepto de intervalo
Recta Númerica
La recta númerica se utiliza para representar los números reales.
Recta númerica y números reales
Concepto de intervalo
Los intervalos representan el conjunto solución de una desigualdad -inecuación-. Es decir, el conjunto de todos los valores que satisfacen una desigualdad dada. A continuación se muestran los diferentes tipos de intervalo, considérese a como extremo izquierdo y b como extremo derecho:
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Ingeniería en Industrias Alimentarias
, martes, 6 de octubre de 2009 at 9:53:00 p. m., in
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Biología
1.7 Biomoléculas como parte estructural de la célula
PROTEÍNAS, ENZIMAS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
PROTEÍNAS
Las proteínas son esenciales en la química de la vida. Estas macromoléculas se emplean como componentes estructurales de las células y tejidos, así que el crecimiento, la restauración y el mantenimiento del organismo dependen del abastecimiento adecuado de esas sustancias. Algunas son enzimas, moléculas especiales que regulan miles de reacciones químicas distintas que ocurren en los seres vivos.
Los elementos proteínicos constitutivos de cada célula son la clave de su estilo de vida. Cada tipo celular posee una distribución, cantidad y especie de proteínas que determina el funcionamiento y la apariencia de la célula. Una célula muscular difiere de otras en virtud de su gran contenido de proteínas contráctiles, como la miosina y la actina, a las que se debe, en gran parte su apariencia y su capacidad de contracción. La proteína llamada hemoglobina, que se encuentra en los glóbulos rojos o eritrocitos, se ocupa de la especializada función de transportar oxígeno.
La mayor parte de las proteínas son específicas de cada especie; es decir, las proteínas varían un poco de una especie a otra, de manera que el complemento de cada una de ellas (determinado por las instrucciones de los genes) es el principal factor de las diferencias que median entre una especie y otra. Así, las proteínas en las células de un perro varían un poco con respecto a las de un zorro o a las de un coyote. Se cree que el grado de diferencia depende de las relaciones evolutivas. Los organismos vagamente relacionados tienen proteínas que difieren en forma más marcada, que las de aquellos entre los cuales se establece una relación evolutiva más estrecha. Algunas proteínas apenas son diferentes aún entre individuos de una misma especie, por lo que se considera que cada organismo es único, desde el punto de vista bioquímico. Sólo individuos genéticamente idénticos (gemelos idénticos o cepas de organismos cultivados en relación muy estrecha) presentan proteínas idénticas.
Funciones biológicas de las proteínas
Gracias a su gran hetereogeneidad estructural, las proteínas asumen funciones muy variadas. Describir las funciones de las proteínas equivale a describir en términos moleculares todos los fenómenos biológicos. Podemos destacar las siguientes:
· Función enzimática. La gran mayoría de las reacciones metabólicas tienen lugar gracias a la presencia de un catalizador de naturaleza proteica específico para cada reacción. Estos biocatalizadores reciben el nombre de enzimas. La gran mayoría de las proteínas son enzimas.
· Función hormonal. Las hormonas son sustancias producidas por una célula y que una vez secretadas ejercen su acción sobre otras células dotadas de un receptor adecuado. Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón (que regulan los niveles de glucosa en sangre) o las hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del crecimiento, o la calcitonina (que regula el metabolismo del calcio).
· Reconocimiento de señales químicas. La superficie celular alberga un gran número de proteínas encargadas del reconocimiento de señales químicas de muy diverso tipo (figura de la izquierda). Existen receptores hormonales, de neurotransmisores, de anticuerpos, de virus, de bacterias, etc. En muchos casos, los ligandos que reconoce el receptor ( hormonas y neurotransmisores) son, a su vez, de naturaleza proteica.
· Función de transporte. En los seres vivos son esenciales los fenómenos de transporte, bien para llevar una molécula hidrofóbica a través de un medio acuoso (transporte de oxígeno o lípidos a través de la sangre) o bien para transportar moléculas polares a través de barreras hidrofóbicas (transporte a través de la membrana plasmática). Los transportadores biológicos son siempre proteínas.
· Función estructural. Las células poseen un citoesqueleto de naturaleza proteica que constituye un armazón alrededor del cual se organizan todos sus componentes, y que dirige fenómenos tan importantes como el transporte intracelular o la división celular. En los tejidos de sostén (conjuntivo, óseo, cartilaginoso) de los vertebrados, las fibras de colágeno forman parte importante de la matriz extracelular y son las encargadas de conferir resistencia mecánica tanto a la tracción como a la compresión
· Función de defensa. La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es la de discriminar lo propio de lo extraño. En bacterias, una serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de DNA que no identifica como propias (en color blanco en la figura de la derecha). En los vertebrados superiores, las inmunoglobulinas se encargan de reconocer moléculas u organismos extraños y se unen a ellos para facilitar su destrucción por las células del sistema inmunitario
· Función de movimiento. Todas las funciones de motilidad de los seres vivos están relacionadas con las proteínas. Así, la contracción del músculo resulta de la interacción entre dos proteínas, la actina y la miosina. El movimiento de la célula mediante cilios y flagelos está relacionado con las proteínas que forman los microtúbulos
· Funciones de reserva. La ovoalbúmina de la clara de huevo, la lactoalbúmina de la leche, la gliadina del grano de trigo y la hordeína de la cebada, constituyen una reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo del embrión.
· Funciones reguladoras. Muchas proteínas se unen al DNA y de esta forma controlan la transcripción génica. De esta forma el organismo se asegura de que la célula, en todo momento, tenga todas las proteínas necesarias para desempeñar normalmente sus funciones. Las distintas fases del ciclo celular son el resultado de un complejo mecanismo de regulación desempeñado por proteínas como la ciclina
· Otras funciones. Los fenómenos de transducción (cambio en la naturaleza físico-química de señales) están mediados por proteínas. Así, durante el proceso de la visión, la rodopsina de la retina convierte (o mejor dicho, transduce) un fotón luminoso (una señal física) en un impulso nervioso (una señal eléctrica) y un receptor hormonal convierte una señal química (una hormona) en una serie de modificaciones en el estado funcional de la célula.
Aminoácidos
Es esencial tener un conocimiento básico acerca de la química de las proteínas, para entender la nutrición y otros conceptos del metabolismo. Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre. Los átomos de estos elementos suelen formar subunidades moleculares denominadas aminoácidos.
Los veinte tipos distintos de aminoácidos que se encuentran en condiciones normales en las proteínas contienen un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH) unidos al mismo átomo de carbono, llamado carbono alfa. Los aminoácidos difieren en su grupo R o cadena lateral unida al carbono alfa. La glicina, el aminoácido más simple presenta un hidrógeno como grupo R o cadena lateral; la alanina un grupo metilo (-CH3).
Los aminoácidos puestos en una solución de pH neutro se comportan como iones dipolares. Esta es la forma en que se comportan en el pH celular. El grupo amino (-NH2) acepta un protón hasta convertirse en -NH3+ y el grupo carboxilo dona un protón convirtiéndose en -COO- disociado. Según se mencionó, la solución de un ácido y su base conjugada sirve de amortiguador y resiste cambios en el pH cuando se agrega un ácido o una base. Gracias a los grupos amino y carboxilo de una proteína, al encontrarse ésta en una solución, resiste cambios en la acidez o alcalinidad y, por lo tanto, desempeña las funciones de un importante amortiguador biológico.
El carbono alfa de un aminoácido es un carbono asimétrico. Por tanto, cada aminoácido puede presentarse en dos enantiómeros distintos, o imágenes en espejo. Ambas imágenes se Ilaman L-isómero y D-isómero. Cuando se sintetiza un aminoácido en el laboratorio se produce una mezcla de isómeros L y D. Sin embargo los de los seres vivos son casi exclusivamente L-isómeros. Una excepción serían los pocos aminoácidos D presentes en los antibióticos producidos por los hongos.
Los aminoácidos se agrupan en la figura según las propiedades de sus cadenas laterales. Los aminoácidos con cadenas laterales no polares son hidrófobos, en tanto que aquéllos con cadenas laterales polares son hidrófilos. Los aminoácidos ácidos tienen cadenas laterales con un grupo carboxilo. En el pH celular, el grupo carboxilo se disocia de manera que el grupo R tiene una carga negativa. Los aminoácidos básicos tienen carga positiva debido a la disociación del grupo amino en su cadena lateral. Las cadenas laterales ácidas o básicas son iónicas y por tanto, son hidrófilas. Además de los veinte aminoácidos conocidos, algunas proteínas contienen otros aminoácidos menos comunes. Estos se producen por la modificación de aquéllos, al formar parte de una proteína. Por ejemplo, la lisina y la prolina pueden convertirse en hidroxilisina e hidroxiprolina respectivamente después de incorporarse al colágeno. Estos aminoácidos dan origen a enlaces cruzados entre las cadenas peptídicas del colágeno. Dichos enlaces aportan la firmeza y la fuerza de las moléculas del colágeno, que es uno de los principales componentes del cartílago, del hueso y de otros tejidos conectivos.
Con excepciones, las plantas sintetizan todos sus aminoácidos a partir de sustancias más simples. Las células humanas y animales fabrican algunos de importancia biológica, aunque no todos, si cuentan con la materia prima necesaria. Aquellos que los animales no pueden sintetizar, deben obtenerlos en la dieta: éstos son los llamados aminoácidos esenciales. Los animales tienen distintas capacidades de biosíntesis; lo que para un animal es un aminoácido esencial, para otro puede no serlo.
Las cadenas de polipéptidos se forman a partir de aminoácidos
Los aminoácidos se combinan por medios químicos unos con otros enlazando el carbono del grupo carboxilo de una molécula con el nitrógeno del grupo amino de otra. El enlace covalente que une dos aminoácidos se denomina enlace peptídico. Cuando dos aminoácidos se combinan, se forma un dipéptido; una cadena más larga recibe el nombre polipéptido. El elaborado proceso por medio del cual se sintetizan polipéptidos se tratará más adelante.
Un polipéptido contendrá cientos de aminoácidos unidos en un orden lineal específico. Una proteína se forma por una o varias cadenas de polipéptidos. Puede formarse una variedad casi infinita de moléculas proteínicas. Debe aclararse que una proteína difiere de otra en cuanto al número, tipo y secuencia de los aminoácidos que la conforman. Los veinte tipos que se encuentran en las proteínas biológicas podrían considerarse como letras de un alfabeto de proteínas, de manera que cada proteína sería una palabra formada por distintas letras.
Estructura de las proteínas: niveles de organización
Las cadenas de polipéptidos que forman una proteína se encuentran enrolladas o plegadas de modo que forman una macromolécula con una conformación específica, tridimensional. Esta conformación determina la función de la proteína. Por ejemplo, la conformación única de una enzima le permite “identificar” y actuar sobre su sustrato, sustancia que dicha enzima regula. La forma de una proteína hormonal le permite combinarse con su receptor en el sitio de la célula blanco. (La célula sobre la cual la hormona está diseñada para actuar.)
Las proteínas se clasifican en fibrosas o globulares. En las proteínas fibrosas, las cadenas de polipéptidos están dispuestas en láminas largas; en las proteínas globulares las cadenas de polipéptidos se encuentran plegadas en forma estrecha a fin de producir una molécula compacta, de forma esférica. La mayor parte de las enzimas son proteínas globulares. Hay varios niveles de organización en una molécula proteínica: primario, secundario, terciario y cuaternario.
Estructura primaria
La secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptidos determina su estructura primaria. Esta secuencia, se especifica por la información genética. Utilizando métodos analíticos ideados al inicio del decenio de 1950, algunos investigadores determinaron la secuencia exacta de los aminoácidos que constituyen una molécula de proteína. La insulina, hormona secretada por el páncreas, que se utiliza en el tratamiento de la diabetes, fue la primera proteína cuya secuencia de aminoácidos en la cadena polipeptídica pudo determinarse. La insulina contiene 51 unidades de aminoácidos unidos en dos cadenas enlazadas.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas implica que las cadenas se pliegan y forman un hélice u otra estructura regular. Esta uniformidad se debe a las interacciones entre los átomos del esqueleto regular de la cadena peptídica. Los grupos funcionales no intervienen en la formación de enlaces de la estructura secundaria. Las cadenas peptidicas no suelen encontrarse aplanadas ni se pliegan al azar sino que se pliegan y dan lugar a una estructura tridimensional específica. Una estructura secundaria que se observa con frecuencia en las moléculas de proteína es la llamada hélice alfa. Esto abarca la formación de espirales de una cadena peptídica. La hélice alfa es una estructura geométrica muy uniforme y en cada giro se encuentran 3,6 aminoácidos. La estructura helicoidal se determina y mantiene mediante puentes de hidrógeno entre los aminoácidos en los giros sucesivos de la espiral. En la estructura alfahelicoidal, los puentes de hidrógeno ocurren entre átomos de una misma cadena peptídica.La hélice alfa es la unidad estructural básica de las proteínas fibrosas como la lana, cabello, piel y uñas. Las fibras son elásticas porque los enlaces de hidrógeno pueden reformarse. Este es el motivo por el cual el cabello humano puede estirarse hasta cierto largo y luego recupera su longitud.
Otro tipo de estructura secundaria es el denominado lámina plegada beta. En éstas los puentes de hidrógeno pueden ocurrir entre diferentes cadenas polipeptídicas (lámina intercatenaria); cada cadena en forma de zigzag está completamente extendida y los enlaces de hidrógeno ocasionan la formación de la estructura en forma de lámina. Pero también se pueden formar láminas plegadas entre regiones diferentes de una misma cadena peptídica (lámina intracatenaria). Esta estructura es más flexible que elástica. La fibroína, la proteína de la seda, está caracterizada por una estructura de lámina plegada beta; el núcleo de muchas proteínas globulares tambien está formado por láminas beta.
Las estructuras laminares intracatenarias ocurren sobre todo en proteínas globulares, en tanto que las intercatenarias entre las fibrosas. En ambos casos son posibles dos formas laminares, según el alineamiento de las diferentes cadenas o segmentos: si éstos se alinean en la misma dirección (de extremo N- a C-terminal, por ej.) la disposición es una lámina beta paralela, en tanto que si están alineados en sentido opuesto, la lámina es beta antiparalela. Si bien ambos casos ocurren en la naturaleza, la estructura antiparalela es más estable porque los dipolos C=O y N-H están mejor orientados para una interacción óptima.
En las proteínas fibrosas la estructura es exclusivamente helicoidal (colágeno) o exclusivamente laminar, pero en las proteínas globulares la estructura secundaria siempre tiene una porción que no es ni helicoidal ni laminar, denominada aleatoria (zonas de conexión); estas proteínas pueden ser parcialmente helicoidales y aleatorias, parcialmente laminares y aleatorias, totalmente aleatorias o una mezcla variable de partes de ordenamiento helicoidal, laminar y aleatorio.
Un concepto muy utilizado en la estructura tridimensional de una proteína es el dominio, que corresponde a una zona de la molécula que tiene características estructurales definidas. En una molécula de proteína puede haber más de un dominio y este hecho está relacionado con la función de la misma. Los dominios suelen ser muy conservados a lo largo de la evolución: las proteasas “tipo papaína” de virus, bacterias, plantas y animales tienen una estructura compuesta de dos dominios entre los cuales se ubica el sitio activo de la enzima.
Estructura terciaria
La estructura terciana de una molécula de proteína está determinada por la forma que adopta cada cadena polipeptídica. Esta estructura tridimensional está determinada por cuatro factores que se deben a interacciones entre los grupos R:
1. Puentes de hidrógeno entre los grupos R de las subunidades de aminoácidos en asas adyacentes de la misma cadena de polipéptidos.
2. Atracción iónica entre los grupos R con cargas positivas y aquéllos con cargas negativas.
3. Interacciones hidrófobas derivadas de la tendencia de los grupos R no polares para asociarse hacia el centro de la estructura globular, lejos del Iíquido que los rodea.
4. Los enlaces disulfuro, que son covalentes (-S-S-), unen los átomos de azufre de dos subunidades de cisteína. Estos enlaces pueden unir dos porciones de una misma cadena o dos cadenas distintas.
Estructura cuaternaria
Las proteínas compuestas de dos o más cadenas de polipéptidos adquieren una estructura cuaternaria: cada cadena muestra estructuras primaria, secundaria y terciaria y forma una molécula proteínica biológicamente activa. La hemoglobina, proteína de los glóbulos rojos encargada del transporte de oxígeno, es un ejemplo de proteína globular con estructura cuaternaria. La hemoglobina está compuesta por 574 aminoácidos dispuestos en cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas alfa idénticas y dos cadenas beta idénticas entre sí. Su fórmula química es C 3032 H 48160872 S 8 Fe 4?
La estructura de las proteínas determina su función
La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De entre las innumerables conformaciones teóricamente posibles de una proteína, generalmente hay una que predomina. Esta conformación es generalmente la más estable y en ese caso se dice que la proteína se encuentra en estado nativo (proteína nativa).
La actividad biológica de una proteína puede ser afectada por cambios en la secuencia de aminoácidos o en la conformación de la proteína. Cuando ocurre una mutación (cambio químico en un gen) que ocasiona un cambio en la secuencia de aminoácidos de la hemoglobina, puede producirse un trastorno: anemia de céIulas falciformes. Las moléculas de hemoglobina en una persona con anemia de células falciformes tienen el aminoácido valina, en vez de ácido glutámico en la posición 6, es decir, el sexto aminoácido del extremo terminal de la cadena beta. La sustitución de la valina con una cadena lateral sin carga por glutamato con una cadena lateral con carga hace que la hemoglobina sea menos soluble y más propensa a formar estructuras en forma de cristal, lo que provoca un cambio en la forma de los glóbulos rojos.
Los cambios en la estructura tridimensional de una proteína también alteran su actividad biológica. Cuando una proteína se calienta o se trata con algunas sustancias químicas, su estructura terciaria se distorsiona y la cadena peptídica en espiral se desdobla para dar lugar a una conformación más al azar. Este desdoblamiento se acompaña de una pérdida de su actividad biológica; por ejemplo de su capacidad de actuar como enzima. Este cambio en la forma de la proteína y la pérdida de su actividad biológica se Ilama desnaturalización. En general, la desnaturalización no puede revertirse; sin embargo, en determinadas condiciones, algunas proteínas que han sido desnaturalizadas recuperan su forma original y su actividad biológica cuando se restauran las condiciones normales del medio.
Las proteínas no son eternas y en las células es frecuente que las moléculas de proteína se sinteticen y se degraden de acuerdo a las necesidades celulares. La degradación de una proteína es llevada a cabo por proteasas o peptidasas que hidrolizan algunas o todas las uniones peptídicas, con lo que la proteína puede quedar reducida a sus unidades constitutivas, los aminoácidos, que pueden luego ser utilizados para construir moléculas de la misma o de otra proteína. El proceso de hidróliisis destruye la estructura primaria y en el laboratorio puede ser llevado a cabo por la acción de enzimas o por ácidos o álcalis concentrados y a elevadas temperaturas.
LAS ENZIMAS, UN TIPO ESPECIAL DE PROTEÍNAS
Llegamos ahora a las proteínas más notables y altamente especializadas, las enzimas. Son los catalizadores de las reacciones de los sistemas biológicos. Tienen un gran poder catalítico, a menudo muy superior al de los catalizadores sintéticos. Poseen un elevado grado de especificidad respecto a sus sustratos, aceleran reacciones químicas específicas y funcionan en soluciones acuosas en condiciones muy suaves de temperatura y pH. Hay pocos catalizadores no biológicos que tengan todas estas propiedades.
Las enzimas constituyen una de las claves para conocer de qué modo sobreviven y proliferan las células. Actuando en secuencias organizadas catalizan cientos de reacciones consecutivas en las rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se conserva y transforma la energía química y se fabrican las macromoléculas biológicas a partir de precursores sencillos. Algunas de las enzimas que participan en el metabolismo son enzimas reguladores que pueden responder a diversas señales metabólicas cambiando adecuadamente su actividad catalítica. A través de la acción de las enzimas reguladoras los sistemas enzimáticos están altamente coordinados, proporcionando una armoniosa influencia recíproca entre la multitud de actividades metabólicas diferentes que son necesarias para la vida.
El estudio de las enzimas también tiene una importancia práctica inmensa. En algunas enfermedades, especialmente en las que son genéticamente heredables, puede haber una deficiencia, o incluso una ausencia total, de una o más enzimas en los tejidos. También se pueden producir situaciones anormales por la actividad excesiva de un enzima específico. La medición de la actividad enzimática en el plasma sanguíneo, eritrocitos o muestras de tejido es importante en el diagnóstico de enfermedades. Las enzimas se han convertido en herramientas prácticas importantes, no sólo en medicina sino también en la industria química, en el tratamiento de los alimentos y en la agricultura; juegan un papel incluso en las actividades domésticas diarias tales como la preparación de alimentos (enzimas tiernizantes de la carne como la papaína) o en la limpieza (proteasas y lipasas que degradan proteínas y grasas, respectivamente, que son incorporadas a los detergentes).
La mayoría de las enzimas son proteínas
Con la excepción de un pequeño grupo de moléculas de ARN catalítico (“ribozimas”), todos las enzimas son proteínas. Su actividad catalítica depende de la integridad de su conformación proteica nativa. Si se desnaturaliza o disocia un enzima en sus subunidades, se pierde normalmente la actividad catalítica. Si se descompone un enzima en sus aminoácidos constituyentes, siempre se destruye su actividad catalítica. Así, las estructuras primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas enzimáticas son esenciales para su actividad catalítica.
Las enzimas, al igual que otras proteínas, tienen masas moleculares relativas que van desde unos doce mil hasta más de un millón de daltons (12 a 1000 kDa). Algunos enzimas no requieren para su actividad más grupos químicos que residuos aminoacídicos. Otros requieren un componente químico adicional Ilamado cofactor. El cofactor puede ser uno o varios iones inorgánicos tales como Fe2+, Mg2+, Mn2+ o Zn2+ o un complejo orgánico o metaloorgánico denominado coenzima. Algunos enzimas requieren tanto una coenzima como uno o más iones metálicos para su actividad. Una coenzima o ion metálico unido covalentemente a la proteína enzimática se denomina grupo prostético. Una enzima completa catalíticamente activa junto con su coenzima y/o iones metálicos se denomina holoenzima. La parte proteica de tal enzima se denomina apoenzima o apoproteína. Las coenzimas actúan como transportadores transitorios de grupos funcionales específicos. Muchas vitaminas, que son nutrientes orgánicos requeridos en pequeñas cantidades en la dieta, son precursoras de coenzimas. Finalmente, algunos enzimas son modificados por fosforilación, glucosilación y otros procesos. Gran parte de estas alteraciones intervienen en la regulación de la actividad enzimática. Las enzimas se clasifican según la reacción catalizada. Muchas enzimas se han bautizado añadiendo el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el que actúan (como la ureasa, que cataliza la hidrólisis de la urea) o utilizando una palabra o frase que describe su actividad (como la ADN polimerasa, que cataliza la síntesis de ADN en el proceso de duplicación o replicación del ADN). Otros enzimas, tales como la pepsina y la tripsina (enzimas digestivas), tienen nombres que no se refieren a sus sustratos. A veces la misma enzima tiene dos o más nombres, o dos enzimas diferentes tienen el mismo nombre. Debido a tales ambigüedades y al número siempre creciente de enzimas descubiertas, se ha adoptado por acuerdo internacional un sistema de nomenclatura y clasificación de las enzimas. Este sistema distribuye las enzimas en seis clases principales, cada una de ellas con diferentes subclases, según el tipo de reacción catalizada.
A cada enzima se le asigna un número clasificatorio de cuatro dígitos y un nombre sistemático, el cual identifica la reacción catalizada. Por ejemplo, el nombre sistemático formal de la enzima que cataliza la reacción
ATP + D-Glucosa ADP + D-Glucosa-6-fosfato
es ATP:glucosa fosfotransferasa, que indica que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la glucosa. El número de clasificación de esta enzima (número EC) [1] es 2.7.1.1, donde el primer dígito (2) denota el nombre de la clase de enzima de la que se trata (es una transferasa); el segundo dígito (7) hace referencia a la subclase (se trata de una fosfotransferasa); el tercer dígito (1) indica que es una fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como aceptor y el cuarto dígito (1) precisa que el otro sustrato es la D-glucosa, que actuará como aceptora del grupo fosfato. Cuando el nombre sistemático es largo, o demasiado complicado, puede utilizarse un nombre trivial (en este caso hexoquinasa).
¿Cómo funcionan las enzimas?
La catálisis enzimática de las reacciones químicas es esencial para los sistemas vivos. En las condiciones que predominan en los sistemas biológicos, las reacciones sin catalizar tienden a ser lentas. La mayoría de moléculas biológicas son muy estables al pH neutro, la temperatura suave y el ambiente acuoso que existe en el interior de las células. Muchas reacciones comunes del metabolismo de los seres vivos resultarían poco probables en el ambiente celular, tales como la formación transitoria de intermedios cargados inestables o la colisión de dos o más moléculas con la orientación precisa requerida para la reacción. Para tomar un ejemplo contundente, digamos que las reacciones necesarias para digerir los alimentos, enviar señales nerviosas o contraer el músculo no se dan a una velocidad útil sin catálisis.
Una enzima soluciona estos problemas al proporcionar un ambiente dentro del cual una reacción determinada es energéticamente más favorable. El rasgo distintivo de una reacción catalizada enzimáticamente es que tiene lugar dentro de un hueco de la molécula de la enzima denominada sitio activo o centro activo. La molécula sobre la que actúa la enzima y que queda fijada en el sitio activo se denomina sustrato. El complejo enzima-sustrato es de importancia central en la acción de las enzimas
Las enzimas alteran las velocidades de reacción pero no los equilibrios
Un análisis de una reacción catalizada por un enzima nos servirá para introducir algunos conceptos y definiciones importantes.
Se puede escribir una reacción enzimática sencilla como
E + S ES EP E + P (1) donde E, S y P representan enzima, sustrato y producto, respectivamente. ES y EP son complejos del enzima con el sustrato y con el producto, respectivamente.
Para entender la catálisis, hemos de apreciar en primer lugar la importante distinción entre equilibrios de reacción y velocidades de reacción. La función de un catalizador (y, en consecuencia, de una enzima) es aumentar la velocidad de una reacción. Los catalizadores no modifican los equilibrios de reacción.
Cualquier reacción, por ejemplo S P, donde S es el sustrato y P es el producto, puede describirse mediante un diagrama de la coordenada de reacción, que es una descripción gráfica del camino energético de la reacción.
En su forma normal estable, o estado basal, cualquier molécula (tal como S o P) contiene una cantidad característica de energía. El equilibrio entre S y P refleja la diferencia de la energía ( G) de sus estados basales. En el ejemplo que se muestra en la figura, la energía del estado basal de P es inferior al de S, con lo que el equilibrio favorece la degradación de S y la formación de P. Este equilibrio no es afectado por ningún catalizador.
No obstante, un equilibrio favorable no indica que la conversión S P sea rápida. La velocidad de reacción es dependiente de un parámetro totalmente diferente. Existe una barrera energética entre S y P que representa la energía requerida para el alineamiento de los grupos reactivos, formación de cargas inestables transitorias, reordenamientos de enlaces y otras transformaciones que se requieren para que la reacción tenga lugar en cualquiera de las dos direcciones. Esto viene representado por la “colina” energética de la figura. Para que haya reacción las moléculas han de superar esta barrera por lo que se deben llevar a un nivel energético superior. En la cumbre de la colina energética existe un punto en el que la caída hacia el estado S o P es igualmente probable (en cualquier caso es de bajada). Es lo que se denomina el estado de transición. El estado de transición no es una especie química con estabilidad significativa por lo que no se ha de confundir con un intermedio de reacción. Es, simplemente, un momento molecular fugaz en el que acontecimientos tales como rotura de enlace, formación de enlace y desarrollo de carga han llegado al preciso instante en el que la vuelta al estado inicial del sustrato o la generación de un producto son igualmente probables. La diferencia entre los niveles de energía del estado basal y del estado de transición se denomina energía de activación.
La velocidad de una reacción refleja esta energía de activación, ya que si la energía de activación es más elevada la reacción es más lenta. Las velocidades de reacción pueden aumentarse incrementando la temperatura, mediante la que se aumenta el número de moléculas con energía suficiente para superar la barrera energética. De modo alternativo, puede disminuirse la energía de activación añadiendo un catalizador. Los catalizadores (como las enzimas) aumentan las velocidades de reacción disminuyendo las energías de activación.
Las enzimas no constituyen una excepción a la regla de que los catalizadores no modifican el equilibrio de reacción. Las flechas bidireccionales de la Ecuación (1) ilustran este punto: cualquier enzima que catalice la reacción S P también cataliza la reacción P S. Su única misión es acelerar la interconversión de S y P. No se gasta enzima en el proceso y no queda afectado el punto de equilibrio. No obstante, la reacción alcanza el equilibrio de una manera mucho más rápida cuando está presente el enzima adecuado, ya que incrementa la velocidad de la reacción.
Se puede ilustrar este principio general considerando la reacción de la glucosa con el oxígeno para formar CO2 y H2O, que representa los estados inicial y final del proceso de respiración que veremos más adelante. Esta reacción tiene una variación de energía libre muy grande (el contenido de energía libre de la glucosa es notoriamente mayor que el de los productos), por lo que en el equilibrio la cantidad de glucosa presente es insignificante. No obstante, la glucosa es un compuesto estable y puede combinarse con O2 en un recipiente de manera casi indefinida sin que reaccionen. A pesar de que la variación de energía libre es favorable para que la reacción tenga lugar, su estabilidad es reflejo de una elevada energía de activación para la reacción.
Sin embargo, en las células la glucosa es degradada en presencia de O2 a CO2 y H2O en una ruta de reacciones catalizada por enzimas. Estas enzimas no sólo aceleran las reacciones sino que las organizan y controlan de tal manera que gran parte de la energía liberada en este proceso se recupera en otras formas que pueden ser utilizadas por la célula para realizar todas sus funciones. Esta es la ruta primaria de formación de energía para las células y las enzimas que actúan en ella permiten que el proceso tenga lugar en una escala de tiempo útil para las células.
Las energías de activación son barreras energéticas para las reacciones químicas; estas barreras son cruciales para la propia vida. La estabilidad de una molécula aumenta con la altura de su barrera de activación. Sin tales barreras energéticas, las moléculas complejas (como por ejemplo las proteínas o los ácidos nucleicos) revertirían espontáneamente a formas moleculares mucho más sencillas. No podrían existir ni las estructuras complejas y altamente ordenadas ni los procesos metabólicos que tienen lugar en cada célula. Las enzimas han evolucionado para disminuir selectivamente las energías de activación de las reacciones necesarias para la supervivencia celular.
Unos pocos principios explican el poder catalítico y la especificidad de las enzimas
Las enzimas son catalizadores extraordinarios. Los aumentos de velocidad conseguidos por las enzimas son de 7 a 14 órdenes de magnitud. Las enzimas son también muy específicas, discriminando fácilmente entre sustratos con estructuras muy similares. ¿Cómo se pueden explicar estos incrementos enormes y altamente selectivos? ¿De dónde viene la energía que proporciona un descenso espectacular de las energías de activación de reacciones específicas? Parte de la explicación de la acción enzimática proviene de acciones químicas bien estudiadas que tienen lugar entre un sustrato y grupos funcionales de las enzimas (cadenas laterales de aminoácidos específicos, iones metálicos y coenzimas). Los grupos funcionales catalíticos de las enzimas pueden interaccionar de manera transitoria con un sustrato, activándolo para la reacción. En muchos casos, estos grupos disminuyen la energía de activación (acelerando de este modo la reacción) al proporcionar una ruta de reacción de menor energía. La energía requerida para disminuir la energía de activación proviene generalmente de interacciones débiles no covalentes entre el sustrato y la enzima (puentes de hidrógeno e interacciones iónicas, hidrofóbicas y de van der Waals) que se denomina energía de fijación.
Las interacciones débiles entre enzima y sustrato (energía de fijación) son óptimas en el estado de transición ¿Cómo utiliza un enzima la energía de fijación para disminuir la energía de activación de la reacción? La formación del complejo enzima-sustrato (ES) no es por sí misma la explicación, si bien algunas de las primeras consideraciones sobre los mecanismos de reacción empezaron con esta idea (se pensaba que las enzimas eran estructuralmente complementarios de sus sustratos, de modo que se acoplaban del mismo modo que una llave y una cerradura).
La noción moderna de la catálisis enzimática considera que para que una enzima catalice una reacción ha de ser complementaria al estado de transición de la reacción. Esto significa que las interacciones óptimas (mediante enlaces débiles) entre sustrato y enzima se producen en el estado de transición. Al generarse el complejo ES se forman algunas interacciones débiles, pero el complemento total de las interacciones débiles posibles entre sustrato y enzima sólo se forma cuando el sustrato alcanza el estado de transición. La energía libre (energía de fijación) liberada por la formación de esas interacciones equilibra parcialmente la energía requerida para llegar a la cima de la colina energética (la energía de activación). Sin embargo, la reacción catalizada por el enzima es mucho más rápida que en el proceso sin catalizar, porque por lo dicho la colina es mucho más baja. El principio importante es que las interacciones de fijación débiles entre el enzima y el sustrato proporcionan la fuerza motriz principal de la catálisis enzimática. Los grupos del sustrato que intervienen en estas interacciones débiles pueden estar situados a cierta distancia de los enlaces que se rompen o modifican. Las interacciones débiles formadas en el estado de transición son las que más contribuyen a la catálisis.
La necesidad de múltiples interacciones débiles para impulsar la catálisis es una de las razones de que las enzimas (y algunas coenzimas) sean tan grandes. El enzima ha de aportar grupos funcionales para interacciones iónicas, puentes de hidrógeno y otras interacciones y ha de posicionar estos grupos de forma precisa para que la energía de fijación en el estado de transición pueda ser óptima.
La misma energía de fijación que aporta energía para la catálisis también hace que el enzima sea específico. Por ejemplo, si el sustrato tiene un grupo hidroxilo que forma un puente de hidrógeno específico con un residuo Glu del enzima, cualquier molécula que carezca de este grupo hidroxilo concreto será, en general, un peor sustrato para el enzima. Además, cualquier molécula con un grupo funcional extra para el que el enzima no contiene una bolsa o sitio de fijación será muy probablemente excluido del enzima. En general, la especificidad proviene asimismo de la formación de múltiples interacciones débiles entre el enzima y muchas partes, o todas, de su molécula de sustrato específica.
La energía de fijación mantiene los sustratos en la orientación correcta para reaccionar, lo que es una contribución muy importante a la catálisis ya que las colisiones productivas entre moléculas en solución pueden ser extremadamente raras. Los sustratos se pueden alinear sobre el enzima de forma precisa. Una multitud de interacciones débiles entre cada sustrato y grupos localizados de manera estratégica en el enzima mantienen juntas las moléculas de sustrato en las posiciones adecuadas.
Las enzimas están sujetas a inhibición reversible e irreversible
Las enzimas catalizan virtualmente todos los procesos celulares, por lo que no es sorprendente que los inhibidores enzimáticos se encuentren entre los principales medicamentos. La aspirina inhibe el primer paso de la síntesis de las prostaglandinas al bloquear irreversiblemente la acción de la prostaglandina peróxido sintasa (un tipo de prostaglandinas que eleva la temperatura corporal produciendo inflamación y dolor). Existen dos tipos de inhibidores enzimáticos: reversibles e irreversibles.
Los inhibidores reversibles pueden ser de distintos tipos, pero los más comunes son los inhibidores competitivos, que son generalmente sustancias que se parecen al sustrato y que compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima. Cuando se ha fijado el inhibidor la reacción catalizada por la enzima no tiene lugar, pero como la reacción es reversible, se puede desplazar el equilibrio agregando más sustrato. La inhibición competitiva se utiliza en el tratamiento de envenenamiento con metanol, que se convierte en formaldehido por la enzima alcohol deshidrogenasa; el formaldehido lesiona muchos tejidos, en especial los ojos. El etanol compite con el metanol por la enzima, de modo que la terapia para el envenenamiento con metanol es la aplicación endovenosa de etanol, lo cual hace que la formación de formaldehido sea lo suficientemente lenta como para que el metanol se pueda eliminar inocuamente en la orina.
Los inhibidores irreversibles son los que se combinan con (o destruyen) un sitio esencial para la actividad de la enzima. Los inhibidores irreversibles son muy útiles para estudiar el mecanismo de acción enzimático: los aminoácidos con funciones catalíticas clave pueden ser identificados determinando cuál es el aminoácido al que se ha unido covalentemente el inhibidor después de la inactivación de la enzima. La farmacoterapia moderna hace uso de variados inhibidores competitivos para el tratamiento de algunas enfermedades, incluido el SIDA.
La actividad enzimática es afectada por diversos factores
Las enzimas tienen un pH óptimo o un intervalo de pH en el que la actividad es máxima. Esto es debido a que las cadenas laterales que intervienen en la actividad catalítica presentan diferentes grados de ionización a diferentes valores de pH. La fuerza iónica del medio también afecta significativamente la actividad enzimática, debido a la posible interacción de grupos cargados con los sitios activos de la enzima.
Por el hecho de ser proteínas, las enzimas son sensibles a la acción de la temperatura. El incremento de la temperatura produce un incremento de la actividad enzimática, pero al llegar a determinados valores de temperatura la enzima comienza a desnaturalizarse y se produce el efecto inverso. De todos modos debe tenerse en cuenta que en la mayoría de los organismos la temperatura celular es relativamente constante.
Enzimas reguladoras
En el metabolismo celular es muy frecuente que haya grupos de enzimas que funcionan conjuntamente en rutas secuenciales que parten de un reactivo inicial y llegan a un producto final luego de varios pasos. En tales sistemas enzimáticos, el producto de la reacción catalizada por la primer enzima se convierte en el reactivo (sustrato) de la siguiente, y así sucesivamente. En cada sistema hay al menos una enzima que fija la velocidad global, porque cataliza la reacción más lenta, que es la que limita la velocidad de la reacción total. Estas enzimas reguladoras muestran una actividad catalítica mayor o menor en respuesta a la acción de ciertas sustancias (moduladores) que se unen a la enzima en forma reversible, con lo que la velocidad de cada secuencia metabólica se ajusta constantemente a la necesidad de la célula.
Un mecanismo diferente de regulación enzimática lo constituyen los precursores inactivos de algunas enzimas (zimógenos). Muchas proteasas del estómago (pepsina) y del páncreas (tripsina y quimotripsina) se sintetizan en forma de proenzimas inactivas (pepsinógeno, tripsinógeno, quimotripsinógeno) que requieren la acción de una proteasa específica que libera un residuo polipeptídico, con lo que se obtiene la enzima activa. El sistema de formación de precursores inactivos se da no sólo en las enzimas: la hormona insulina se sintetiza como proinsulina y la proteína fibrosa colágeno se sintetiza como procolágeno; en ambos casos proteasas específicas liberan restos polipeptídicos innecesarios y producen la proteína activa.
ACIDOS NUCLEICOS
En las células se encuentran dos variedades de ácidos nucleicos: el ácido ribonucleico (ARN) y el ácido desoxirribonucleico (ADN). El ADN forma genes, el material hereditario de las células, y contiene instrucciones para la producción de todas las proteínas que el organismo necesita.
El ARN está asociado a la transmisión de la información genética desde el núcleo hacia el citoplasma, donde tiene lugar la síntesis de proteínas, proceso al cual está estrechamente relacionado. Hay tres tipos de ARN: ARN mensajero (ARNm), ARN de transferencia (ARNt) y ARN ribosómico (ARNr), que actúan en el proceso de síntesis de proteínas.
Al igual que las proteínas, los ácidos nucleicos son moléculas grandes y complejas. Fueron aisladas por primera vez por Miescher en 1870, a partir del núcleo de las células del pus; su nombre se origina del hecho de que la primera vez que se identificaron se observó que eran ácidos, además de que fueron identificados por primera vez en el núcleo celular.
Nucleótidos: subunidades de los ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son biopolímeros, pero a diferencia de los polisacáridos como el almidón o el glucógeno, en los que el monómero es una molécula simple (la - o la ß-glucosa, respectivamente), los monómeros de los ácidos nucleicos son los nucleótidos, unidades moleculares que constan de: 1) un azúcar de cinco carbonos, ya sea ribosa en el caso del ADN o desoxirribosa en el caso del ARN; 2) un grupo fosfato y, 3) una base nitrogenada, ya sea una purina de doble anillo o una pirimidina de anillo simple.
Las moléculas de los ácidos nucleicos están formadas por cadenas de nucleótidos, cada uno de ellos unido al siguiente por enlaces covalentes entre la molécula de azúcar de una cadena (el carbono 3´de la ribosa o de la desoxirribosa) y la molécula de fosfato de la otra cadena, que a su vez está unido al carbono 5´de la pentosa.
Estos enlaces son Ilamados uniones o puentes fosfodiéster, porque el fosfato está unido por una unión éster fosfato al azúcar del nucleótido y por otra unión equivalente al azúcar del nucleótido que lo precede.
Las moléculas de ADN son considerablemente más grandes que las de ARN, pero además poseen una estructura doble, ya que están constituidas por dos cadenas que son complementarias entre sí. Las dos cadenas se enfrentan por las bases, que se mantienen unidas por la existencia de puentes de hidrógeno, pero la complementariedad proviene de que siempre una base púrica (de mayor dimensión) se enfrenta con una base pirimídica y que el acoplamiento siempre enfrenta a A con T y a G con C. Este hecho es fundamental para permitir la duplicación (“replicación”) del ADN, ya que cada una de las cadenas sirve de molde para que se produzca la cadena complementaria respectiva.
Como consecuencia de su elevado contenido en ácido fosfórico y a raíz del pH cercano a la neutralidad del medio celular, las moléculas de ADN en el núcleo poseen carga negativa. Este hecho favorece su asociación con proteínas básicas (las histonas), que aparentemente juegan un rol protector y que en conjunto con el ADN constituyen la cromatina nuclear. El ADN (y las histonas asociadas) se dispone en forma helicoidal y parcialmente enrollada mientras la célula está en actividad normal, pero sufre una gran condensación (superenrrollamiento) en el momento de la división celular, dando lugar a los cromosomas. En realidad no existen diferencias estructurales entre la cromatina nuclear y los cromosomas, sino que se trata de distintos grados de condensación de la molécula de ADN. Si bien el término cromatina se sigue utilizando (proviene de la época de las primeras observaciones microscópicas de núcleos coloreados: cromatos = color), la tendencia moderna es llamar cromosoma al ADN nuclear, independientemente del grado de condensación que exhiba.
La diferencia esencial entre ADN y ARN, además del reemplazo de la desoxirribosa por la ribosa y de T por U, es que el ARN está constituido por una cadena única y que sus dimensiones son considerablemente más reducidas que las del ADN. Los tres tipos principales de ARN (mensajero, de transferencia y ribosómico) están asociados con el proceso de síntesis de proteínas, que tiene lugar en los ribosomas, estructuras que contienen ARN y proteínas y que constituyen el lugar físico en el que se desarrolla la síntesis de las moléculas proteicas. El ARNm contiene generalmente la información de la secuencia de aminoácidos de una única proteína y obtiene dicha información por el proceso de transcripción, a través del cual una enzima específica (ARN polimerasa) copia la información contenida en un sector (un gen) de una de las dos cadenas del ADN. Este proceso ocurre naturalmente en el núcleo, pero el ARNm pasa al citoplasma a través de los poros nucleares y se encuentra con los ribosomas. La secuencia de bases del ARNm (que como se dijo es complementaria de la secuencia de bases de un sector de ADN) contiene la información sobre la posición que deben ocupar los aminoácidos en la proteína. Esta codificación recibe el nombre de código genético. Por su parte distintos ADNt son los encargados de reconocer a cada uno de los aminoácidos y ubicarlos en el lugar señalado por el código genético en un proceso conocido como traducción.
Otros nucleótidos importantes
Aparte de su importancia como subunidades de los ácidos nucleicos, los nucleótidos intervienen en otras importantes funciones de las células. El trifosfato de adenosina (ATP), compuesto de adenina, ribosa y tres fosfatos tiene una importancia destacada como fuente de energía para las células. Los dos fosfatos terminales se unen al nucleótido mediante enlaces “ricos en energía”, que se señalan por el símbolo ~P. Estos enlaces reciben tal nombre porque liberan una gran cantidad de energía cuando se someten a hidrólisis. La energía que se libera es biológicamente utilizable y puede transferirse a otras moléculas. La mayor parte de la energía química de las células se almacenan en enlaces de fosfato (ATP) ricos en energía, lista para liberarse cuando el grupo fosfato se transfiere a otra molécula. (Fuente: payala.mayo.uson.mx)
Un nucleótido puede convertirse en una forma cíclica por medio de enzimas Ilamadas ciclasas. De esta manera la adenilatociclasa convierte al ATP en adenosín monofosfato cíclico (AMP cíclico). Los nucleótidos cíclicos juegan un papel importante en la mediación de los efectos hormonales y en la regulación de varios aspectos de la función celular.
Las células contienen varios dinucleótidos de importancia especial en los procesos metabólicos. Por ejemplo, como se discutirá en el capítulo 7, el dinucleótido de adenina y nicotinamida (NAD) es muy importante como receptor y donador de hidrógeno y electrones en funciones biológicas de oxidación y reducción en las células.
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Biología
1.5 Método científico aplicado a las ciencias biológicas
El objetivo de toda ciencia radica en brindar explicaciones para los fenómenos observados y establecer principios generales que permitan predecir las relaciones entre estos y otros fenómenos. Estas explicaciones y generalizaciones se logran por un tipo de sentido común organizado al que se denomina método científico, pero es difícil reducir este método a un conjunto de reglas que puedan aplicarse a todas las ramas de la ciencia. Uno de los postulados básicos del método científico es el rehusar la autoridad, o sea, no aceptar nunca un hecho por la simple razón que alguien lo afirme. El científico es siempre un escéptico y necesita confirmación de las observaciones por parte de un individuo independiente. La esencia del método científico consiste en el planteamiento de preguntas y búsqueda de respuestas; ahora bien, las preguntas deben ser "científicas", originadas en experimentos y observaciones, y exactamente igual las respuestas, que además deben ser susceptibles de comprobación en experimentos y observaciones ulteriores.
La base de un método científico y la fuente última de todos los descubrimientos de la ciencia es la observación cuidadosa y precisa, con experimentos lo más libre posible de variantes, con testigos adecuados, lo más cuantitativo posible. Las observaciones y experimentos pueden así analizarse o simplificarse, de modo que pueda introducirse en los fenómenos observados cierto tipo de orden. Luego, las partes pueden sintetizarse o unirse para descubrir sus interacciones. Sobre la base de estas observaciones, el hombre de ciencia generaliza o elabora una hipótesis sobre la naturaleza de la observación, o quizá la enlace con una cadena de fenómenos, tal vez relaciones de causa a efecto entre diferentes fenómenos.
Las predicciones a partir de la hipótesis pueden así probarse por medio de otros experimentos. La diferencia entre hombres de ciencia estriba en la elaboración de hipótesis; éstas son también las que permiten que se manifieste el genio. Es rarísima la capacidad de persibir la verdad a través de una masa de resultados y de sugerir las relaciones entre éstos. Debe insistirse en que la ciencia no adelanta por simple acumúlo de hechos ni el mero planteamiento de hipótesis. Ambos procesos son inseparables en las investigaciones científicas en general: observación, hipótesis, revisión de la hipótesis y nuevas observaciones.
Cuando el hombre de ciencia comienza una investigación, tiene la ventaja de que puede, con los principales hechos conocidos en la materia, elaborar una "hipótesis de trabajo" que guiará el planeamiento de sus experimentos. Si hay observaciones en desacuerdo con su hipótesis, puede suponer que es falsa o su observación equivocada. Debe repetirla, tal vez con cierta modificación del experimento para llegar de otra forma a la relación buscada, o con técnica diferente. Si se asegura la validez de la observación, hay que descartar la hipótesis o corregirla en función del nuevo resultado.
Lo ideal sería que cada nueva observación estuviera completamente de acuerdo o desacuerdo con la hipótesis; pero a menudo es difícil realizar un experimento que dé un "sí" o un "no" tajantes.
Constantemente mejoran y complican las hipótesis. Son pocos los hombres de ciencia que consideran una hipótesis, aunque muy ensayada, como verdad absoluta y universal. Simplemente, esta hipótesis se considera como la más próxima a la verdad en circunstancias determinadas. Por ejemplo: la ley de la conservación de la energía alcanzó acptación amplísima hasta que los trabajos de Einstein señalaron que debía modificarse para explicar la posible transformación mutua de materia y energía. Aunque esto pueda haber parecido una distinción baladí en cierta época, por carecer de importancia en las reacciones químicas ordinarias, es la base teórica de la energía atómica.
Una hipótesis apoyada en muchas observaciones y experimentos distintos se transforma en teoría, a la que Webster define como "principio general científicamente aceptable que se ofrece para explicar los fenómenos; análisis de un conjunto de hechos en sus relaciones mutuas ideales". Una buena teoría relaciona, desde un punto de vista único, hechos que previamente parecían dispares y sin explicación común. En realidad puede predecir nuevos hechos y sugerir nuevas relaciones entre los fenómenos.
Una teoría correcta, además de señalar la relación entre distintas clases de hechos, aclara y simplifica la comprensión de los elementos naturales. Según las propias palabras de Einstein: "En toda la historia de la ciencia, desde la filosofía griega hasta la física moderna, se ha intentado reducir la aparente complejidad de los fenómenos naturales a unas cuantas ideas y relaciones simples y fundamentales." En verdad, pues, la ciencia es la búsqueda de la sencillez, William de Occam, filósofo del siglo XIV, decía que "Essentia non sunt multiplicanda praeter necessitatem", o sea, "Las entidades no deben mutiplicarse más de lo necesario". Este principio de parsimonia (a menudo llamado navaja de Occam porque "rasura" una teoría hasta sus elementos fundamentales) significa que no deben postularse más fuerzas o causas de las necesarias para explicar los fenómenos observados. En la práctica, equivale a preferir la explicación más sencilla que resulte satisfactoria para los hechos conocidos. Las teorías nuevas de biología, al desechar errores previos y señalar nuevas relaciones entre fenómenos, no sólo estimulan la investigación en biología teórica, sino que suministran la base de muchos adelantos prácticos en medicina, agricultura y campos afines.
En cambio, una teoría incorrecta tarde o temparno desemboca en absurdos y contradicciones evidentes. A menudo, en alguna fase de nuestro conocimiento, dos o más teorías suministran explicaciones satisfactorias para los datos conocidos. Pero con más observaciones o experimentos, alguna de las dos teorías desaparece, y tal vez ambas.
Vemos, así, que el método científico consiste en observaciones cuidadosas, las que disponen ordenadamente los fenómenos observados. Luego se intenta una hipótesis o esquema conceptual que explique no sólo los hechos antes observados, sino también otros nuevos según se descubran.
En casi todo estudio científico una de las metas fundamentales es explicar la causa de algún fenómeno pero es muy difícil conseguir pruebas absolutamente seguras de relación de causa a efecto entre dos acontecimientos. Si las cisrcunstancias que producen cierto fenómeno siempre tienen en común un mismo factor en varios casos, tal vez este factor sea su causa. La dificultad estriba en comprobar que dicho factor sea el único común a todos los casos. Por ejemplo vemos que el whisky con agua, el ron con agua y la ginebra con agua producen ebriedad, pero sería erróneo concluir que el agua es el único factor común y, por lo tanto, causa de la intoxicación.
Este método de búsqueda en distintos casos del factor común que pueda ser causa del fenómeno (conocido como método de concordancia) rara vez es prueba suficiente de relación de causa y efecto, por la dificultad de asegurarse de que dicho factor sea en realidad el único común.
Otro método para descubrir las relaciones de causa a efecto es el método de diferencia: si dos grupos de circunstancias sólo difieren en un factor, y la que presenta este factor produce un fenómeno en tanto la otra no lo produce, es lícito considerar el factor en cuestión como causa del fenómeno. Por ejemplo, si dos grupos de ratas reciben alimentaciones idénticas, pero la primera con todas las vitaminas y la segunda sin tiamina, y el primer grupo crece normalmente en tanto que el segundo no lo consigue, e incluso sufre polineuritis, tenemos fundamento para suponer que la polineuritis o el beriberi en las ratas es producido por carencia de tiamina, aunque no sea prueba absoluta.
Una tercera manera de apreciar relaciones de causa a efecto es el método de la variación concomitante: si una variación de cierto factor produce un cambio paralelo del defecto, este factor probablemente es la causa del fenómeno. Por ejemplo, si otros grupos de ratas reciben alimentaciones en cantidades variables de tiamina y la protección contra el beriberi varía directamente con la cantidad de tiamina ingerida, podemos aceptar que la deficiencia de tiamina es la causa del mal.
En todos los experimentos, el hombre de ciencia debe tener presente la posible ocurrencia de tendencias propias, en el sujeto, en los instrumentos y en la manera de preparar el experimento. El plan adecuado de los experimentos es una ciencia en sí, para la cual sólo pueden darse reglas generales.
Cuando una hipótesis se ha ensayado, coincide con los hechos y permite hacer predicciones válidas, puede llamarse teoría, principio o ley. Aunque la palabra "ley" suele indicar más seguridad que "teoría", las dos son casi sinónimas.
METODO CIENTIFICO APLICADO A LA BIOLOGIA
El conocimiento científico se adquiere a partir de la experimentación y el razonamiento y sigue un método, se refiere a hechos objetivos y demostrables mediante la observación y la experimentación. El conocimiento científico tiene diferentes características:
Debe ser verdadero o cierto, es decir, que explica algún fenómeno de la naturaleza por medio de la experimentación, comprueba esta explicación.
Debe ser general, es decir, se universalizan los resultados obtenidos.
Son metódicos mutables, es decir, que se pueden cambiar.
Todos los conocimientos científicos van a tener que seguir un método el cual va a ser el método científico, tiene las siguientes características:
Planteamiento del problema en base a la observación y a la recolección de datos, se plantean varias interrogantes.
Formulación de una hipótesis. Son las posibles respuestas que surgieron durante la observación; éstas se admiten provisionalmente hasta que se comprueba su validez mediante la experimentación.
Experimentación.- Es probar prácticamente las virtudes y propiedades de una cosa. Descubrir, comprobar o demostrar determinados fenómenos o principios científicos. Se evalúan las hipótesis provisionalmente, conservando sólo aquellas que satisfacen al investigador. Se debe elaborar un diseño experimental respecto a lo que se va a hacer, como se realizará y con que se llevará a cabo.
Análisis de resultados.- Se discute el porque se dieron ciertos tipos de resultados, si fueron esperados o diferentes y tomando en cuenta la hipótesis y los objetivos del trabajo, se establecen en las conclusiones.
Informe escrito.- El cual es un reporte de todo lo realizado, escrito en forma clara y concreta, debe de tener los siguientes puntos:
Título del trabajo Nombre del autor Introducción Metodología Conclusiones bibliografía
Referencias:
A. Ville Claude, BIOLOGÍA, 8 ed. Edit. McGraw Hill, 1996, México, D.F. Pp. 3-6
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, lunes, 5 de octubre de 2009 at 11:04:00 p. m., in
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Biología
1.4 Diferencias entre células vegetal y animal
Las células son la porción más pequeña de materia viva capaz de realizar todas las funciones de los seres vivos, es decir, reproducirse, respirar, crecer, producir energía, etc.
Existen dos tipos de células con respecto a su origen, células animales y células vegetales. En ambos casos presentan un alto grado de organización con numerosas estructuras internas delimitadas por membranas.
La membrana nuclear establece una barrera entre el material genético y el citoplasma. Las mitocondrias, de interior sinuoso, convierten los nutrientes en energía que utiliza la planta.
Las células animales y vegetales difieren fundamentalmente en tres aspectos; las primeras poseen centríolo del que carecen las células vegetales de especies superiores; en las células vegetales, encontramos plástidos, que faltan en los animales; finalmente, las células vegetales poseen una pared rígida de celulosa que les impide cambiar de posición o de forma, en tanto las células animales suelen tener tan sólo una membrana plasmática delgada, con la que pueden desplazarse y modificar su forma.
La mayor parte de las células, animales o vegetales, son tan pequeñas que no pueden verse a simple vista. Su diámetros va de una a 100 micras (una partícula de 100 micras de diámetro se encuentra cerca del límite inferior de visibilidad). Unas cuantas especies de amibas miden uno o dos milímetros de diámetro. Algunas plantas unicelulares, como Acetabularia, pueden tener más de un centímetro. Entre las células más grandes, con vida por separado, se cuentan los huevos de peces y aves. El huevo de una gran ave puede tener varios centímetros de diámetro. La verdadera célula del huevo es solamente la yema; la clara es una sustancia no celular secretada en el oviducto de la gallina.
Tanto la célula vegetal como la animal poseen membrana celular, pero la célula vegetal cuenta, además, con una pared celular de celulosa, que le da rigidez.
La célula vegetal contiene cloroplastos: organelos capaces de sintetizar azúcares a partir de dióxido de carbono, agua y luz solar (fotosínteis) lo cual los hace autótrofos (producen su propio alimento) , y la célula animal no los posee por lo tanto no puede realizar el proceso de fotosíntesis. Pared celular: la célula vegetal presenta esta pared que está formada por celulosa rígida, en cambio la célula animal no la posee, sólo tiene la membrana citoplasmática que la separa del medio.
Una vacuola única llena de líquido que ocupa casi todo el interior de la célula vegetal, en cambio, la célula animal, tiene varias vacuolas y son más pequeñas.
Las células vegetales pueden reproducirse mediante un proceso que da por resultado células iguales a las progenitoras, este tipo de reproducción se llama reproducción asexual.
Las células animales pueden realizar un tipo de reproducción llamado reproducción sexual, en el cual, los descendientes presentan características de los progenitores pero no son idénticos a él.
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Biología
1.3 Diferencia entre células procariótas y eucariótas
Uno de los avances más considerables de la Biología ha sido el descubrimiento de las profundas diferencias entre los organismos celulares y acelulares (virus) y a nivel celular las diferencias entre células con y sin núcleo.
Los términos Procariotas y Eucariota se deben a E. Chatton y se empezaron a usar a principios de 1950.
La principal diferencia radica en que en los Procariotas el material genético no está separado del citoplasma y los Eucariotas presentan el material genético está organizado en cromosomas rodeados por una membrana que los separa del citoplasma.
Procariótas
ADN localizado en una región: Nucleoide, no rodeada por una membrana.
Células pequeñas 1-10 µm
División celular directa, principalmente por fisión binaria. No hay centríolos, huso mitótico ni microtúbulos. Sistemas sexuales escasos, si existe intercambio sexual se da por transferencia de un donador a un receptor.
Escasas formas multicelulares
Ausencia de desarrollo de tejido
Formas anaerobias estrictas, facultativas, microarerofílicas y aerobias
Ausencia de mitocondrias: las enzimas para la oxidación de moléculas orgánicas están ligadas a las membranas
Flagelos simples formados por la proteína flagelina
En especies fotosintéticas, las enzimas necesarias están ligadas a las membranas. Exitencia de fotosíntesis aerobia y anaerobia, con productos finales como azufre, sulfato y Oxígeno
Eucariótas
Núcleo rodeado por una membrana. Material genético fragmentado en cromosomas formados por ADN y proteínas.
Por lo general células grandes, (10-100 µm), Algunos son microbios, la mayoría son organismos grandes.
División celular por mitosis, presenta huso mitótico, o alguna forma de ordenación de microtúbulos. Sistemas sexuales frecuentes. Alternancia de fases haploides y diploides mediante Meiosis y Fecundación
Los organismos multicelulares muestran desarrollo de tejidos
Casi exclusivamente aerobias
Las enzimas están en las mitocondrias
Flagelos compuestos, (9+2) formados por tubulina y otras proteínas
Las enzimas para la fotosíntesis se empaquetan en los cloroplastos.
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Biología
1.2 Ciencias relacionadas con la biología
La biología se tiene que auxiliar de áreas del conocimiento científico que, complementen, aclaren, relacionen, enriquezcan y faciliten la comprensión de la misma. A continuación se presentan algunas áreas con relación a la biología.
• Citología: Estudia la estructura de la célula y sus funciones
• Bioquímica: Estudia la composición química de los organismos y las relaciones que suceden en los procesos biológicos.
• Citogenética: Las estructuras celulares relacionadas con los fenómenos genéticos
• Fisiología: Las funciones celulares
• Genética: La transmisión de los caracteres hereditarios a sus descendientes y la variabilidad que presentan
• Histología: Formación, estructura, función y clasificación de los tejidos.
• Taxonomía: Ordenación, clasificación y nomenclatura de los organismos.
• Biofísica: Funcionamiento físico de los seres vivos
• Evolución: El origen de los organismos y los cambios sufridos a través del tiempo
• Botánica: Organismos y sus relaciones en el reino vegetal
• Zoológico: Tipos de organismos y sus relaciones con el reino animal
• Anatomía: Estructura de los organismos
• Embriología: Desarrollo de los organismos.
• Parasitologia: Estudia las formas de vida que se encuentran dentro o sobre otros organismos y que viven a expensas de ellos.
• Ecología: Es el estudio de las relaciones de un grupo de organismos con su medio, incluyendo este los factores físicos y otros organismos vivos considerados como alimento, resguardo, factores de competencia, o depredadores.
DEFINICIONES DE 15 CIENCIAS RELACIONADAS CON LA BIOLOGIA
1.- BIOLOGIA MARINA:
La biología marina estudia la flora, fauna, protozoos, hongos y todo tipo de vida que existe en el ambiente marino.
Definiciòn tomada de wikipedia
2.- BIOLOGIA MOLECULAR.
La Biología Molecular es el estudio de la vida a un nivel molecular.
La biología molecular concierne principalmente al entendimiento de las interacciones de los diferentes sistemas de la célula, lo que incluye muchísimas relaciones, entre ellas las del ADN con el ARN, la síntesis de proteínas, el metabolismo, y el cómo todas esas interacciones son reguladas para conseguir un afinado funcionamiento de la célula.
Definiciòn tomada de Wikipedia
3.- BIOLOGIA REPRODUCTIVA.
La historia de la reproduccion de los seres vivos.
1- Para seres humanos:Problemas de reproduccion,de herencia genetica.Estudio de enfermedades geneticas y como se trasmite de generacion en generacion,etc.
2- Para animales:evolucion de las especies animales y su comparacion con el hombre. Enfermedades que pueden ser contagiadas de animal a hombre y como prevenirlo
3 - Plantas:Alimentos transgenicos.
Definicion tomada de Yahoo
4.- BIOLOGIA DE SISTEMAS:
La biología de sistemas es un área de investigación científica que se preocupa del estudio de procesos biológicos usando un enfoque sistémico.
Definiciòn tomada de Wikipedia
5.- BIOMECANICA.
La biomecánica es una disciplina científica que tiene por objeto el estudio de las estrucarácter mecánico que existen en los seres vivos, fundamentalmente del cuerpo humano. Esta área de conocimiento se apoya en diversas ciencias biomédicas, utilizando los conocimientos de la mecánica, la ingeniería, la anatomía, la fisiología y otras disciplinas, para estudiar el comportamiento del cuerpo humano y resolver los problemas derivados de las diversas condiciones a las que puede verse sometido.
Definición tomada de Wikipedia
6.- BIONICA.
La biónica es la aplicación del estudio de soluciones biológicas a la técnica de los sistemas de arquitectura, ingeniería y tecnología moderna. Etimológicamente, la palabra viene del griego "bios"; que significa vida y el sufijo "ico" que significa "relativo a".
Definición tomada de Wikipedia
7.- BIOQUIMICA.
El estudio de las sustancias presentes en los organismos vivos y de las reacciones químicas en las que se basan los procesos vitales. El prefijo bio- procede de bios, término griego que significa "vida". Su objetivo principal es el conocimiento de la estructura y comportamiento de las moléculas biológicas, que son compuestos de carbono que forman las diversas partes de la célula y llevan a cabo las reacciones químicas que le permiten crecer, alimentarse, reproducirse y usar y almacenar energía.
Definición tomada de Monografias
8.- BIOTECNOLOGIA.
La biotecnología es la tecnología basada en la biología, especialmente usada en agricultura, farmacia, ciencia de los alimentos, ciencias forestales y medicina. Se desarrolla en un enfoque multidisciplinario que involucra varias disciplinas y ciencias como biología, bioquímica, genética, virología, agronomía, ingeniería, física, química, medicina y veterinaria entre otras.
Definición tomada de Wikipedia
9.- BOTANICA
Rama de la Biología y es la ciencia que se ocupa del estudio de las plantas. Los botánicos estudian las plantas, las algas y los hongos.
Definición tomada de Wikipedia
10.- CARCINOLOGIA.
Es una rama de la zoología y la biología que estudia a los crustáceos. Otros nombres para la carcinología son malacostracología, crustaceología, y crustalogía, y un científico que trabaja en carcinología es un carcinólogo, crustaceólogo o crustálogo.
Definición tomada de Wikipedia
11.- CITOLOGIA.
Rama de la biología que estudia la estructura y función de las células como unidades individuales, complementando así a la histología (que estudia a las células como componente de los tejidos).
La citología abarca el estudio de la estructura y actividad de las diferentes partes de la célula y membrana celular, el mecanismo de división celular, el desarrollo de las células sexuales, la fecundación y la formación del embrión, las alteraciones de las células, como las que ocurren en el cáncer, la inmunidad celular y los problemas relacionados con la herencia.
Definición tomada de Prodigy MSN Encarta
12.- CLADISTICA.
Principal método sistemático de construcción de clasificaciones de organismos basado en su historia evolutiva, que tiene su origen en la biología comparada y la teoría de la evolución.
Definición tomada de Prodigy MSN Encarta
13.- COROLOGIA
Ciencia que estudia la distribución geográfica de los taxones vegetales y las particularidades de las floras de los países y de los continentes. También recibe los nombres de areología, fitogeografía y geobotánica florística.
Definición tomada de Prodigy MSN Encarta
14.- CRIPTOZOOLOGIA.
Del griego cryptos, "oculto", zoos, "animal" y logos, "estudio") Literalmente : "El estudio de los animales ocultos" - es la disciplina que realiza el estudio y/o búsqueda de hipotéticos animales actuales denominados "críptidos"; que según postulan sus partidarios, estarían quedando fuera de los catálogos de zoología contemporánea.
Su objetivo es la búsqueda de supuestos animales considerados extintos o desconocidos para la ciencia, pero presentes en la mitología y el folclore.
Definición tomada de Wikipedia
15.- ECOLOGIA.
Ecología es la rama de las ciencias biológicas que se ocupa de las interacciones entre los organismos y su ambiente (sustancias químicas y factores físicos).
Este blog fue hecho con el fin de proporcionar a los estudiantes información sobre las materias que se cursan en la carrera de Industrias Alimentarias en las diferentes especiales como acuacultura, orgánicos y nutrición.
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